西北农林科技大学研究生入学考试《
基础生物化学》考试大纲
一、课程性质和基本内容
“基础生物化学”是生物学及相关专业的一门专业基础课，其基本知识和基本理论包括：生物大分子的结构与功能；生物能量的合成与贮存（糖脂代谢）；生物大分子前体的合成，遗传信息传递与大分子合成，代谢调节；现代分子生物学新领域及生物技术简介。
二、基本要求
了解生物体的化学组成及化学变化，生命活动的化学本质及规律，初步掌握现代分子生物学的初步知识。
三、各章内容、重点和要求
绪 论 掌握生物化学含义，生物化学发展简史，生物化学主要研究内容，发展现状以及与各学科的关系。
第一章 核酸的结构与功能
本章重点：初步介绍核酸生物功能，DNA分子结构和核酸主要理化性质，为进一步学习核酸代谢及核酸研究方法奠定基础。
要求掌握以下知识点：
核酸的生物学功能，细菌转化实验，核酸的种类和分布、化学组成，细胞内游离核苷酸及其衍生物；
DNA的分子结构，Chargaff规则，多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法，DNA一级结构测定原理，Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力，双螺旋结构的多态性，三链DNA；
tRNA的二级结构和三级结构，rRNA、mRNA的结构，核酸的理化性质及应用，核酸的变性、复性和分子杂交
第二章 蛋白质化学
本章重点：蛋白质的分子结构，各结构层次之间联系，结构与功能的关系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点：
蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用；
肽和肽键的结构及命名，重要的天然寡肽；
蛋白质的分子结构：一级结构测定方法；蛋白质的构象和维持构象的作用力；
蛋白质的二级结构：多肽链折叠的空间限制；肽键性质；肽平面；二面角；蛋白质的构象单元
蛋白质的三级结构：概念、特点、举例(肌红蛋白)；蛋白质的超二级结构和结构域：概念、实例
蛋白质的四级结构：亚基和原体的概念；四级结构的概念；举例(血红蛋白)
蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系（一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C)、一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症)）；空间结构与功能的关系：RNase S的变性失活与复活；肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。
蛋白质的重要性质；蛋白质的分子量：测定方法（沉降速度法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）；蛋白质的两性解离及等电点、电泳；蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀反应：盐溶和盐析；有机溶剂沉淀；重金属盐沉淀；生物碱沉淀。蛋白质的变性与复性；蛋白质的紫外吸收与呈色反应；
蛋白质的分类；蛋白质的分离提纯及应用。
第三章 酶
本章重点：掌握酶的一般概念、酶的特性、重点以酶的活性中心为主，掌握酶的作用机理及与特点的关系；影响酶促反应速度的因素，与调节有关的诱导酶、变构酶、同工酶、共价修饰酶的概述，使学生系统掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础，注意与蛋白质一章的联系，本章也为信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点：
酶的一般概念，酶的催化特点，酶的专一性，酶的化学本质、酶的分类和命名；
酶的作用机理（酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说、酶的活性部位和必需基因、酶的专一性机理、诱导契合学说、使酶具有高催化效率的因素、 胰凝乳蛋白酶的催化机理、酶原激活）；
影响酶促反应速度的因素（酶促反应速度的测量、酶浓度对酶作用的影响、底物浓度对酶作用的影响和米氏方程、米氏方程假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和双倒数作图法、pH对酶作用的影响、温度对酶的作用的影响、激活剂对酶作用的影响
抑制剂对酶作用的影响（不可逆抑制作用、可逆抑制作用（竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用）
酶活性调节（别构酶概念、结构特点、别构效应与效应剂、动力学特点和活性调节机理；同工酶；诱导酶；酶的共价修饰等）
酶的活力测定、酶活力与酶反应速度；酶的活力单位；酶的比活力；酶的转换数(Kat) 酶分离提纯的一般原则、酶工程简介、酶的应用、维生素与辅酶
第四章 脂类与生物膜
要求掌握以下知识点：
生物体内的脂类：单纯脂、复合脂、异戊二烯脂类、类固醇和萜类：前列腺素、甾醇类
生物膜的结构与功能：生物膜的化学组成、生物膜的结构——流动镶嵌模型、生物膜的功能（物质运输、能量转换、信息传递、细胞识别）
第五章 糖类分解代谢
本章重点：糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；糖酵解和三羧酸循环的调节。
要求掌握以下知识点：
新陈代谢概论：概述、代谢的研究方法
生物体内的糖类：单糖、寡糖、多糖：淀粉(糖元)、果胶、纤维素、粘多糖
双糖和多糖的酶促降解：蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解，淀粉(糖原)的酶促降解、 水解和磷酸解
糖酵解：糖酵解的概念糖酵解的化学历程细胞定位；反应步骤；有关的酶和辅因子的作用机理；能量产生；糖酵解的化学计量与生物学意义；糖酵解的其它底物；丙酮酸的去路；糖酵解的调控
三羧酸循环：丙酮酸氧化为乙酰CoA、三羧酸循环概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、草酰乙酸的回补反应、化学计量和特点、三羧酸循环的调控；三羧酸循环的生物学意义。
磷酸戊糖途径生化历程：细胞定位；反应历程及特点；有关的酶和辅因子；磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义；磷酸戊糖途径的调控
糖醛酸途径
第六章 生物氧化与氧化磷酸化
本章重点：讲授生物氧化概念，电子传递链和氧化磷酸化，解偶联机理，明确物质代谢和能量代谢的关系。
要求掌握以下知识点：
生物氧化概念、生物氧化的主要内容和特点。
生物化学反应的自由能变化
高能磷酸化合物类型，ATP在能量转换中的作用
电子传递链(呼吸链)组成，排列顺序，电子传递机理
电子传递抑制剂
氧化磷酸化概念及类型、氧化磷酸化与电子传递的偶联
氧化磷酸化的机理 F0-F1因子，化学渗透假说，氧化磷酸化重建，ATP酶的旋转催化理论。
氧化磷酸化的解偶联和抑制
线粒体穿梭系统
能荷
其它末端氧化酶系统：多酚氧化酶系统；植物抗氰氧化酶系统；黄素蛋白氧化酶系统；超氧化物歧化酶和过氧化氢酶；抗坏血酸氧化酶系统；
第七章 单糖和多糖的生物合成
本章重点：光合作用能量转换及光合碳途径；糖异生作用，蔗糖的合成及蔗糖转化为淀粉。
要求掌握以下知识点：
光合作用概述、光能的吸收、转变和同化力的产生、光合色素和光化学反应，光合电子传递链(Z链) ，光合磷酸化
光合的磷素途径(卡尔文循环)
糖异生途径、概念、反应历程
糖酵解和糖异生的互补调节
蔗糖和多糖的生物合成
蔗糖的生物合成 蔗糖合成酶，磷酸蔗糖合成酶
淀粉(糖元)的合成直链淀粉合成、支链淀粉合成
糖合成的调节
第八章 脂类代谢
本章重点：脂肪酸的β-氧化和从头合成。糖代谢与脂代谢的联系
要求掌握以下知识点：
脂肪的分解代谢脂肪的消化和吸收甘油代谢
脂肪酸的氧化：脂肪酸的β-氧化、脂肪酸的α-氧化、脂肪酸的ω-氧化途径
酮体的生成及利用(脂肪酸在肝中的代谢中间物)
乙醛酸循环 乙醛酸循环及两个关键的酶(异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶)，乙醛酸循环的生物学意义。
脂肪的合成代谢：甘油的生物合成
脂肪酸的生物合成：饱和脂肪酸的从头合成、脂肪酸碳链的延长、脂肪酸碳链的去饱和三酰甘油的生物合成：合成原料及合成酶
脂肪代谢的调节 1).脂肪酸分解的调节 2).脂肪酸合成的调节
类脂的代谢 磷脂的降解与生物合成 糖脂的降解与生物合成 胆固醇的生物合成与转化
第九章 蛋白质的酶促降解和氨基酸降解
本章重点：蛋白质水解酶、胞内蛋白质降解的泛肽途径及其意义、氨基酸的降解与转化。
要求掌握以下知识点：
蛋白质的酶促降解 蛋白水解酶（肽链内切酶和外切酶；丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸和金属蛋白酶）食物中蛋白质的消化吸收、细胞内蛋白质降解
氨基酸的分解与转化：脱氨基作用（氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用）、非氧化脱氨基作用、脱酰胺基作用
脱羧基作用（直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用）
氨基酸分解产物的去向
第十章 氨的同化及氨基酸生物合成
本章重点：生物固氮的生化机理、硝酸还原作用、氨基酸合成与碳代谢的关系。
要求掌握以下知识点：
氮素循环、生物固氮的生物化学（生物固氮概念、固氮生物的类型、固氮酶复合物
硝酸还原作用：硝酸还原酶（铁氧还管蛋白-硝酸还原酶，NAD(P)H-硝酸还原酶，硝酸还原酶是诱导酶）、亚硝酸还原酶
氨的同化：谷氨酸合成 谷氨酰胺合成酶、谷氨酸合酶、谷氨酸脱氢酶、氨甲酰磷酸的形成
氨基酸的生物合成：氨基酸合成与转氨基作用、各族氨基酸合成、一碳基团代谢、SO4 2-的还原
由氨基酸衍生的其它化合物：具有生物活性的多胺、生氰糖苷、生物碱、植物和动物激素、辅酶类、卟啉类色素、木质素
第十一章 核酸的酶促降解及核苷酸代谢
本章重点：核酸降解的酶、限制性内切酶，核苷酸从头合成和补救途径的区别。核酸降解单个体的直接利用。
要求掌握以下知识点：
核酸酶促降解、核酶外切酶、核酶内切酶、内切兼外切核酸酶、限制性内切酶 特性、表示法、粘性末端
核苷酸分解代谢：核苷酸降解、嘌呤的降解、嘧啶的降解
核苷酸的合成代谢：核糖核苷酸的合成（嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成核苷酸合成的补救途径、核苷二磷酸、核苷三磷酸的合成、 脱氧核苷酸的合成
第十二章 核酸的生物合成
本章重点：DNA的半保留、半不连续复制，酶、因子、意义；DNA的不对称转录、有意义链和反意义链、重要的分子生物学技术。
要求掌握以下知识点：
DNA的生物合成：DNA半保留复制、半保留复制的实验证明、参与大肠杆菌DNA复制的酶类及有关因子、DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ；引物酶和引发体(解旋酶)；DNA连接酶；单链结合蛋白，拓朴异构酶等；原核细胞的DNA复制、复制子概念，oriC位点的起始，引发体形成及DNA的解旋解链和RNA引物合成；半不连续复制先导链的连续复制，随后链的不连续合成，冈崎片段；真核细胞DNA复制 线性染色体DNA复制、端粒复制；逆转录作用 逆转录酶、逆转录过程、逆转录病毒、嗜肝DNA病毒、逆转录的生物学意义；DNA的损伤、修复和突变 DNA的损伤与修复、光裂合酶修复、切除修复、重组修复；DNA突变、置换、插入、缺失。
RNA的生物合成： DNA转录（转录单位、有意义链(+)和反意义链(-)）、RNA聚合酶；原核细胞的转录过程；真核生物的转录 真核转录与翻译不偶联；真核的RNA聚合酶、真核启动子；RNA前体的转录后加工、rRNA前体加工及核糖体形成、tRNA前体的加工、真核mRNA前体(hnRNA)的加工、内含子、外显子。
RNA的复制 RNA病毒的复制方式
核酸合成抑制剂
分子生物学技术：DNA重组技术（目的DNA制备、载体、质粒、宿主细胞、DNA重组的基本过程、DNA文库）、分子杂交技术、转基因技术、体细胞克隆技术、PCR技术、DNA指纹技术（RFLP、DNA指纹图谱、RAPD）、蛋白质工程
第十三章 蛋白质的生物合成
本章重点：DNA的遗传信息如何通过翻译合成为功能蛋白质、蛋白质合成过程
要求掌握以下知识点：
蛋白质合成体系：mRNA与遗传密码（mRNA为蛋白质合成模板、遗传密码破译、遗传密码的基本性质、起始密码子和终止密码子、tRNA（氨基酸运载工具、反密码子、同工受体tRNA、起始tRNA）、核糖体（蛋白质合成场所、原核和真核核糖体结构与功能）、翻译辅助因子
蛋白质合成：氨基酸活化、肽链合成起始 SD序列、起始复合物形成、肽链的延伸 进位、转肽、核糖体移位、肽链合成的终止与释放 多核糖体
真核细胞蛋白质合成
蛋白质的翻译后加工：蛋白质的修饰：N-端修饰，多肽链的水解切除；氨基酸侧链的修饰；糖基化修饰蛋白质的折叠、参与折叠的两类蛋白：折叠酶、分子伴侣
蛋白质到位：分泌蛋白、线粒体与叶绿体蛋白
第十四章 抗体
本章重点：抗体的概念及其应用
要求掌握以下知识点：
免疫系统概论：免疫系统功能、初级免疫反应和次级免疫反应、克隆选择学说、自身免疫耐受性、补体
抗体的结构：轻链和重链、可变区和不变区、抗体的结构域、Fab和Fc片段、五种类型的免疫球蛋白
多克隆和单克隆抗体：多克隆抗体、单克隆抗体
抗体的合成：体内重组、轻链基因重组、重链基因重组、类型转换
抗体的应用：免疫定位、酶联免疫、Western blotting
第十五章 代谢调节
本章重点：代谢网络、代谢调节的四级水平(重点讲授酶水平调节)。基因表达调控：操纵子学说、酶的诱导和阻遏、真核DNA顺式作用元件和反式作用因子的相互作用。
要求掌握以下知识点：
代谢途径的相互联系：生物体内的糖-脂互变、糖代谢与蛋白质代谢的相互联系、脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系、核酸代谢与糖、脂肪、蛋白质代谢的相互联系
代谢调节：代谢调节的四级水平：神经、激素、细胞、酶
细胞区域化调节
酶水平调节：酶合成和降解的调节、酶活性的调节 酶原激活、别构效应——酶活性的前馈和反馈调节、酶的共价修饰与级联放大系统、同工酶调节、辅因子调节
激素对代谢的调节
神经系统对代谢的调节
基因表达调控：原核生物的基因表达调控（操纵子学说、酶合成的诱导 乳糖操纵子的正负调控、酶合成的阻遏 色氨酸操纵子、衰减子、组成型合成）、真核生物基因表达调控（顺式作用元件和反式作用因子、转录因子的相互作用、真核生物基因表达调控的不同层次、DNA水平、转录水平、转录后RNA的加工、翻译水平、翻译后加工）
基础生物化学实验部分
通过实验课，掌握比色、层析、电泳等基本实验方法的原理和操作技能，学会选择正确的方法进行生物材料中多种物质的分离、提纯及鉴定。通过实验加深对生物化学基本原理的理解。
实验内容：
1. 缓冲液的配制和氨基酸两性性测定
2. 酶的基本性质
3. 转氨基作用
4. 蛋白质含量测定（考马斯亮兰）
5. 淀粉酶活性测定
6. POD同工酶电泳
另：对报考“生物化学与分子生物学”学位点的的，在《
基础生化》考试中增加有机化学的部分内容。重点包括：
1. 含氮化合物：胺、硝基化合物、偶氮化合物及染料
2. 含硫和含磷有机化合物：硫醇、硫酚、硫醚、磺酸、离子交换树脂、含磷有机化合物
3. 旋光异构和构象
4. 碳水化合物：单糖、单糖的构型、单糖的环形结构、糖苷、双糖
5. 氨基酸、多肽与蛋白质
6. 油脂和类脂化合物：油脂的理化性质、类脂化合物（腊、磷脂）
7. 萜类和甾体化合物
8. 杂环化合物：分类和命名、几种重要环系的结构和性质（呋喃、噻吩、吡咯、吡啶等）、生物碱
发表于 2013-8-13 13:21
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