复旦大学本科生物化学(上)教学大纲

zhuyuanfeng8888

这是复旦的国家精品课程生物化学大纲.
我也是打算考那,把这些资料拿来与各位分享.也希望各位考复旦的同学多帮助啊.
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生 物 化 学A（上）（Biochemistry A. I）
学分数 3  周学时 3
课程性质：生命科学学院（理科）专业基础课
预修课程：有机化学、普通生物学
教学目的：通过本课程的教学，帮助学生了解生物化学学科的发展历史、现状和将来；掌握和了解组成生物体各类物质（包括氨基酸、多肽、蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类、维生素、激素等）的结构、功能及结构和功能的关系；掌握重要生物化学物质的分离、分析和研究方法。
基本内容：生物化学绪论、水分子、氨基酸、蛋白质的一级结构、蛋白质的高级结构、蛋白质的结构与功能、蛋白质的理化性质与分离纯化、酶学、核酸化学、糖生物化学、脂生物化学、维生素与辅酶、激素与信号传导、生物膜与运输。
基本要求：学生应按本大纲具体要求，理解和掌握组成生物体重要生物化学物质的基本结构和生物学功能，用所学生物化学基本概念、基本理论和基本方法判断、解释和分析日常生活和自然界发生的生物化学现象的生化本质并指导科学研究及生活。
教学用书：
Nelson and Cox  Lehninger Principles of Biochemistry（3rd edition）（Worth Publishers, 2000）。
王镜岩等《生物化学》（第三版，高等教育出版社，2002年）
        黄伟达、王维荣 生物化学A（上、下）
http://www.vcampus.fudan.edu.cn/course_52
教学内容、要求和课时安排：
绪  论
绪论（2学时）
一．Science的词源
二、科学的内涵
三、书本知识  学科发展史  研究方法论     
四、What is 生物化学
五、生物化学重大发展年代表
六、生物化学中的关键技术
七、生物化学能告诉你什么
八、生物化学不能回答的问题
教学要求
1．了解“科学”的概念和含义，“科学”的发展简史。
2．了解并掌握“生物化学”的研究内容、方法和生物化学的重要发展历史。
水分子
水分子（1学时）
一、水
二、氢键
三、水分子的性质
四、液态水中的氢键
五、固态水中的氢键
六、氢键的强弱与方向密切相关
七、水中的酸、碱解离 Henderson-Hasselbalch方程:  
教学要求
1．        了解水的分子结构、性质及水分子在生物化学中的作用。
2．        掌握水分子在生物化学中的作用。

氨基酸
氨基酸（5学时）
一、蛋白质化学研究史
二、蛋白质的分类
1． 按理化性质分:
2．按功能的蛋白质分类
三、对蛋白质化学有突出贡献的Nobel奖获得者
四、氨基酸是蛋白质的基本组成材料
五、20种氨基酸的发现年代表
六、氨基酸的名称与符号（中文名、英文名、三字符号和单字符号）
七、L-氨基酸的基本结构
八、修饰型氨基酸
九、氨基酸的旋光性
十、氨基酸的理化性质
1．一般物理性质
2．氨基酸的理化性质
3．氨基酸的化学性质（I）
4．氨基酸的化学性质（II）
5．氨基酸的化学性质（III）
十一、氨基酸的鉴定、分离纯化
教学要求
了解蛋白质化学的研究简史、掌握蛋白质的分类。
了解氨基酸的发现简史、掌握20种基本氨基酸的化学结构、中英文名称、三字符号和单字符号。
掌握20种基本氨基酸的化学性质和物理性质。
掌握氨基酸的鉴定、分离纯化方法。
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（5学时）
一、蛋白质的结构层次
二、肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连
三、蛋白质一级结构测定的步骤
1、蛋白质的分离纯化
2、二硫键的拆分与保护
3、(亚基分离）
4、多种方法的部分水解
5、分离水解后得到的多肽
6、测序
7、重叠
四、二硫键的切割与保护
1、过甲酸〔performic acid〕
2、亚硫酸分解〔Sulfitolysis〕
3、还原＋氧化
五、Cys 容易引起的问题
六、蛋白质一级结构测定的步骤
七、肽键的专一性水解(化学法)
1．化学法
2．肽键的专一性水解(酶法)
1）泛用酶：
2）专一酶：
八、蛋白质一级结构测定的步骤
九、N末端和C末端测序法
十、其他序列测定法
教学要求
了解蛋白质结构的层次性。
掌握肽键的形成和肽键的化学特性及物理参数。
掌握蛋白质一级结构的决定、特点、N末断标记方法及蛋白质一级结构的测定原理、方法和步骤。
掌握肽键的各种水解方法、专一性水解酶及水解位点、N端和C端的保护及测定方法。
了解其他肽段的测序方法。
蛋白质的高级结构
蛋白质的高级结构（4学时）
一、维持蛋白质空间构象的作用力
二、LinusCarl Pauling1901-1994对蛋白质高级结构的贡献
三、肽链中的肽平面
四、α螺旋特性
五、反平行β折叠
六、平行β折叠
七、蛋白质高级结构的层次
八、超二级结构的类型
九、β折叠在蛋白质中的不同形式
十、蛋白质的一级结构决定高级结构
十一、蛋白质的变性和复性
十二、蛋白质的结构与功能：
教学要求
1．        掌握维持蛋白质高级结构（空间构象）的作用力。
2．        掌握肽平面及蛋白质二级结构特性、α螺旋特性、反平行β折叠、平行β折叠及超二级结构。
3．        了解超二级结构及其特性。
4．        理解蛋白质一级结构与高级结构的关系。
5．        掌握蛋白质变性和复性。
6．        理解蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能（4学时）
一、对蛋白质结构和作用机理的深层次理解
二、对蛋白质结构进行改造的基础
三、对蛋白质功能的控制
四、随心所欲创造具有新功能的蛋白质
五、蛋白质结构与功能研究方法
六、新方向与新技术
七、What is Proteomics?
八、蛋白质芯片筛选新药的原理
九、常利用蛋白质数据库
教学要求
1．        理解蛋白质结构与作用机制之间的关系。
2．        了解对蛋白质结构进行改造的分子基础。
3．        了解如何控制蛋白质的功能。
4．        了解研究蛋白质结构与功能关系的方法。
5．        了解蛋白质组学的研究内容与方法。
6．        掌握蛋白质芯片用于新药筛选的原理。
蛋白质的理化性质及分离纯化
蛋白质的理化性质及分离纯化（3学时）
一、蛋白质的理化性质
1．蛋白质溶液是一种胶体溶液；
2．特定的空间构象;
3．在大部分pH条件下，蛋白质分子同时存在两种电荷
4．存在疏水和亲水区域
二、几种常用的电泳
三、蛋白质分离纯化中应用的层析
四、蛋白质的定量法
五、蛋白质紫外吸收定量计算
教学要求
1．        掌握蛋白质的理化性质及这些性质用于蛋白质分离、纯化和鉴定的原理和方法。
2．        掌握蛋白质几种电泳的原理、方法和判断。
3．        掌握蛋白质几种层析的原理、方法和判断。
4．        掌握蛋白质的几种定量原理、方法和计算。
酶  学
酶学（4学时）
一、酶（enzyme）的本质
二、酶学研究史1
三、酶为什么能催化生化反应
四、酶的结构概念
五、酶的命名法
六、酶催化的反应中各成份的变化
七、酶反应的初速度与底物浓度之间的关系
八、酶反应的三种不同抑制
九、不同类型抑制作用的米氏方程
十．以多(寡)聚体的形式存在
进一步要求:
1．        反应的机制及相应理论和假说
2．        酶活性的调控:别构效应
教学要求
1．        掌握酶的定义、化学本质、研究简史和酶的分类与命名。
2．        掌握酶反应的化学变化、酶反应初速度与底物浓度的关系—米氏方程、米氏方程的推导和计算、米氏方程的意义。
3．        掌握三种酶催化反应的抑制和抑制机制及各种抑制条件酶反应米氏常数的推导。
4．        掌握温度及pH等对酶活性的影响。
5．        了解同工酶的概念及研究方法。
6．        了解RNA酶的概念。
7．        了解抗体酶的概念。
8．        理解酶催化反应的机制。
        核酸化学
核酸化学（8学时）
一、核酸化学研究史（1）
二、核酸化学研究史（2）
三、核酸化学研究史（3）
四、核酸化学研究史（4）
五、核酸化学研究史（5）--rRNA
六、核酸化学研究史（6）--mRNA
七、核酸化学研究史（7）--tRNA
八、RNA（ribonucleic acid）核糖核酸
九、DNA（deoxyribonucleic acid）脱氧核糖核酸
十、碱基
十一、核苷
十二、核苷酸
十三、脱氧核糖核苷酸
十四、Watson-Crick的DNA双螺旋
1．核酸的一级结构
2．核酸的二级结构--双螺旋
3．核酸的三级结构--空间构象
十五、Watson-Crick的DNA双螺旋
十六、DNA的序列测定（1）－－化学法Maxam /Gilbert法
十七、DNA的序列测定（2）－－ddNTP法
十八、 DNA与限制性内切酶
十九、DNA分子的变性
1．DNA的变性在紫外吸收上的变化
2．盐浓度对DNA变性的影响
3．DNA分子的Tm与GC含量有关
4．DNA浓度与复性时间的关系
5．DNA复性与Cot分析
6．Cot曲线的另一种表达形式
7．人DNA的Cot曲线
8．DNA的变性与分子杂交技术
9．聚合酶链反应（PCR）原理
二十、RNA分子
二十一、RNA的功能
二十二、Crick的中心法则
二十三、RNA的加工类型
教学要求
1．        了解核酸化学的研究历史、掌握mRNA、tRNA和rRNA的研究历史。
2．        掌握DNA及RNA的概念、组成及结构特征。
3．        掌握DNA双螺旋结构及物理参数，了解核酸三级结构。
4．        掌握DNA序列测定方法。
5．        掌握核酸限制性内切酶。
6．        掌握DNA变性和复性的条件、特征、影响因素及其应用。
7．        掌握cot曲线及分子杂交的概念和应用。
8．        掌握PCR反应的原理和实验方法。
9．        掌握RNA分子的结构特征、理化性质、空间结构特点，了解内含子及其作用。
10．        掌握RNA的功能。
11．        掌握中心法则及其内容。
12．        理解和掌握RNA加工及其作用。
糖与糖生物化学
糖与糖生物化学（6学时）
一、糖的世界
二、糖的定义
三、糖研究的简史
四、糖的组成和实验式、分子式
五、糖的分类
六、葡萄糖的化学结构
七、葡萄糖直链结构的证据
八、差向异构体
九、糖的旋光性
十、糖的构型
十一、对映异构体
十二、糖的构型与旋光性
十三、葡萄糖的环状结构
十四、变旋现象
十五、葡萄糖的构象
十六、其他单糖的结构
十七、单糖的主要化学性质
十八、糖复合物中的单糖
十九、糖复合物中的单糖衍生物
二十、单糖的物理性质
二十一、寡糖
二十二、多糖
1、淀粉
2、糖元
3、纤维素
4、几丁质（壳多糖）
5、香菇多糖、茯苓多糖和昆布素
6、右旋糖酐
7、杂多糖
8、透明质酸
        9、硫酸软骨素
10、硫酸皮肤素
11、肝素
二十三、结合糖（复合糖，糖复合物）
二十四、糖生物学和糖工程学
生命科学中的新前沿
糖类和血型
                糖链和细胞表面的特征
糖链与疾病
                糖链和多细胞生物的生命现象
                糖生物学的崛起
各国政府对糖生物学研究的支持
        教学要求
1．        从生物化学角度了解到底哪些东西是糖。
2．        掌握糖的定义、分类和功能。
3．        以葡萄糖为代表掌握糖的结构、构型，了解糖的构象，掌握变旋现象及异头物的概念。
4．        掌握糖的化学性质和物理性质。
5．        了解糖复合物中的单糖和糖的衍生物。
6．        掌握常见寡糖的结构和功能。
7．        了解多糖的分类特征及常见多糖种类、结构特点和作用。
8．        掌握粘多糖概念、常见粘多糖的结构特点和生物学功能。
9．        了解糖复合物概念、种类和作用。
10．        了解糖生物学和糖工程学的研究内容及进展。
脂类与脂生物化学
脂类与脂生物化学（4学时）
一、脂类定义
二、脂类功能
三、脂类的分类
四、脂肪酸
五、脂肪酸组装为稳定聚集体
六、甘油三酯
七、鲸蜡（棕榈酸鲸蜡醇酯）
八、甘油酯的理化性质
九、蜡（Waxes）-贮存能量及防水外被
十、膜脂中的脂质
甘油磷脂类
鞘脂类
固醇类
十一、鞘脂类是鞘氨醇的衍生物
十二、固醇是四个固定环的碳氢环化合物
1．固醇种类
2．固醇的作用
3．膜的组成成分
4．特殊生物活性物质的前体
5．胆固醇及胆酸
6．异戊二烯
7．异戊二烯类化合物
8．特别生物活性的脂--维生素D、固醇类激素
十三、前列腺素(Prostaglandins, PG)
十四、维生素A、D、K、E
十五、脂类的分离和分析
1．        掌握脂类定义、分类和生物学作用。
2．        掌握生物化学中的脂肪酸及必须脂肪酸。
3．        掌握甘油三酯的结构、作用、化学性质和物理性质。
4．        了解蜡的概念、结构特点和生物学作用。
5．        掌握组成生物膜的膜脂、结构、性质。
6．        掌握卵磷脂的结构和生物学功能。
7．        了解鞘脂的概念、结构特征和生物学意义。
8．        掌握胆固醇的结构特点及在体内的生物学作用。
9．        了解异戊二烯类化合物的结构特点和作用。
10．        了解脂类的分离和分析方法。
生物膜和运输
生物膜和运输（2学时）
一、生物膜
二、膜的电镜横切面照片
三、生物膜的基本功能
四、膜的生化特性
五、膜的分子组成
1．生物膜的基本组成
2．每种膜都有一个特征性的脂质组成
3．不同组织质膜的主要成分
4．膜 蛋 白
5．不同功能的膜含有不同的蛋白质
6．膜的超分子结构
7．膜内（嵌入）蛋白不溶于水
8．有些外周膜蛋白共价泊锚在膜脂上
9．膜蛋白是不对称的
六、膜融合是许多生物过程的中心事件
        膜的融合
膜融合事件
        融合蛋白
        膜联蛋白
病毒进入宿主细胞的膜融合
七、跨膜运输
1．简单扩散
2．        协助扩散
3．被动运输
4．红细胞葡萄糖渗透酶调控被动运输
5．通透酶
6．离子交换体
7．主动运输引起物质的逆浓度梯度运输
8．真核细胞的内吞作用和外排作用(
9．信号传导中离子选择性
10. 通道的作用
1．        掌握生物膜的结构特点和基本生物学作用。
2．        了解膜的生物化学特性。
3．        掌握膜的生物化学组成、膜脂、膜蛋白和糖的特性。
4．        掌握生物膜的超分子结构特点。
5．        了解膜的融合及生物学意义。
6．        掌握物质跨膜运输的特点和分类、掌握被动运输和主动运输的特点。
7．        了解离子通道的特点。
维生素与辅酶（3学时）
维生素与辅酶（3学时）
一、维生素概念和历史
二、维生素的作用
三、维生素的分类
四、维生素A和胡萝卜素
五、维生素D
六、维生素E
七、维生素K
八、硫辛酸
九、Ｂ族维生素
1．维生素B1(硫胺素，thiamine)和TPP
2．维生素B2和FAD、FMN
3．烟酸（Nicotinic Acid）、烟酰胺和NAD、NADP
4．维生素B6和磷酸吡哆醛
5．生物素(Biotin)和生物胞素(Biocytin)
6．泛酸(Pantothenic Acid)和辅酶A(Coenzyme A, CoA)
7．叶酸(Folic Acid)和四氢叶酸(Tetrahydrofolic Acid)
8．维生素B12
十、维生素C
十一、维生素有防癌作用吗？
十二、维生素缺乏原因
1．        掌握维生素的概念、分类和作用。
2．        掌握脂溶性维生素的结构特征和生物学功能。
3．        掌握B族维生素的结构特点和生物化学作用。
4．        掌握维生素C的结构和生物化学作用。
5．        掌握维生素缺陷的原因。
激素与信号传导（3学时）
激素(Hormone)（3学时）
一、激素概念
二、神经内分泌系统的信号
三、激素的作用
四、激素的分类
五、常见激素
六、激素的检测
七、激素作用的两个基本机制
1．水溶性激素的作用机理
2．脂溶性（类固醇）激素的作用机理
八、肽类激素（Peptide Hormones）
九、胰岛素（Insulin）的加工和分泌
十、激素前体的水解加工
十一、胺类激素（Amine Hormones）
十二、二十烷类激素（Eicosanoids）
十三、类固醇激素（Steroid Hormones）
十四、人体主要内分泌腺激素在复杂阶层上发挥作用        
十五、瘦素（Leptin）的作用
十六、肾上腺素(Epinephrine)是应急行为的信号
十七、胰岛素（Insulin）是血糖高的信号
十八、胰高血糖素对血糖的作用：
十九、cAMP是一系列调控分子的第二信使
二十、级联式放大作用
二十一、其他第二信使分子
        教学要求
1．        掌握激素的概念、分类和生物学作用。
2．        了解常见激素的结构特征、分类和作用。
3．        掌握激素分泌和作用的复杂阶层。
4．        了解激素的检测方法。
5．        掌握两大类激素的作用机制。
6．        了解肽类激素的加工过程。
7．        了解胺类激素和二十烷酸激素的结构特点和作用。
8．        了解瘦素分泌和作用。
9．        掌握激素对能量物质代谢的作用。
10．掌握第二信使概念及常见的第二信使。
11．掌握激素作用的级联式放大作用。

sw_shine

有课件的话，就更好了，为考复旦的同学省了很多麻烦～

洪丹丹

是啊,谢谢啊